Foto: © palau83 / Dollar Photo Club

Kvasinková záhada: Více aminokyselin z jediného tripletu

Genetický kód je univerzální, když ne v rámci všeho pozemského života, tak alespoň u jednoho druhu. A přitom možná i toto pravidlo molekulární biologie právě padlo.

Zkusme to celé trošku upřesnit. Existuje posouvání čtecího rámce (mistři v tom jsou viry), takže řetězec DNA lze číst až 3 různými způsoby (nebo dokonce 6). Především eukaryota mají introny, tedy kusy DNA, které se pak na úrovni mRNA vystříhají, zde se dále může uplatnit alternativní sestřih, takže se od jednoho genu můžeme dostat k různým proteinům.
Nicméně obecně se univerzálností genetického kódu myslí hlavně to, že když se dostaneme k mRNA, té pak odpovídá jediná sekvence aminokyselin; to jsou ty známé tabulky s trojicí bází a výslednou aminokyselinou (eventuálně dodatečnými pokyny typu start, stop apod.). U různých druhů, respektive třeba jaderných genů a mitochondrií, se příslušná přiřazení triplet-aminokysleina mohou mírně lišit. Různým tripletům odpovídá stejná aminokyselina (proto říkáme, že genetický kód je degenerovaný, část informace se při transkripci ztrácí), ale jednomu tripletu vždy jen jedna.
Výzkumníci z University of Bath a Max-Planck Institute (Göttingen) nyní tvrdí, že objevili výjimku. Druh kvasinek Ascoidea asiatica obsahuje neuniverzální kód. Kodonu CTG (původní zdroj uvádí přiřazení tripletům DNA, ne tak, jak to obvykle známe, až k tripletům mRNA, kde je pak CUG) u člověka i téměř všech ostatních organismů odpovídá aminokyselina leucin, u některých kvasinek serin, ještě u jiných alanin. V případě Ascoidea asiatica to ale může být někdy leucin, někdy serin. Konkrétní aminokyselina se přitom volí cca náhodně, k obou variantám dochází v přibližně 50 % případů. Autoři objevu zjistili, že kvasinka má 2 různé tRNA pro příslušný triplet, každá pak do řetězce začlení jinou aminokyselinu.
Leucin a serin přitom ani nepatří k podobným aminokyselinám, leucin je hydrofobní, serin hydrofilní, dva proteiny, kde je zaměníme, mohou mít tedy dost různé vlastnosti. Co si s tím má kvasinka počít? Prostě radši tento triplet moc nepoužívá (poznámka: vystřihává se v intronech, nebo už je ho málo i v DNA?) a rozhodně ne v klíčových proteinech.
Podle autorů výzkumu je tato anomálie stará asi 100 milionů let. Možná ji měly i jiné příbuzné kvasinky, ale ty se jí dokázaly zbavit a přejít zase na „plně deterministický“ kód. Zatím se totiž nezdá, že by celá podivnost byla Ascoidea asiatica k čemukoliv dobrá, spíše jde o chybu a problém. Ale samozřejmě kdo ví, třeba to nějak prospěšné být může, za určitých podmínek (jakých?).
Zdroj: Phys.org
Current Biology (2018). DOI: 10.1016/j.cub.2018.04.085

Poznámky PH:
Přijde mi to dost zásadní, mělo by to asi vyžadovat důkladné ověření.
Jak vlastně vzniká alternativní kód? Nejjednodušší je následující způsob. Určitý triplet náhodně vymizí z genomu (což se na fenotypu nemusí ani poznat, protože příslušnou aminokyselinu kóduje jiný triplet, viz degenerovanost kódu), pak zmizí tRNA, která ho čte (přestane se syntetizovat a proti tomu nepůsobí selekce). Pak se triplet opět náhodně objeví a je výhodou mít tRNA, která ho čte alespoň nějak. (Nezdá se to ale být úplné vysvětlení: Jaká je u dlouhého genomu pravděpodobnost, že triplet náhodně vymizí?)
(podle: Jaroslav Flegr: Úvod do evoluční biologie, Academia, Praha 2007)

Vědci konečně ukázali, jak vypadá Wignerův krystal

Fyzikové z Princetonu pomocí grafenu poprvé přímo vizualizovali tzv. Wignerův krystal – zvláštní formu hmoty, …

Napsat komentář

Vaše e-mailová adresa nebude zveřejněna. Vyžadované informace jsou označeny *

Používáme soubory cookies pro přizpůsobení obsahu webu a sledování návštěvnosti. Data o používání webu sdílíme s našimi partnery pro cílení reklamy a analýzu návštěvnosti. Více informací

The cookie settings on this website are set to "allow cookies" to give you the best browsing experience possible. If you continue to use this website without changing your cookie settings or you click "Accept" below then you are consenting to this.

Close