Pixabay License. Volné pro komerční užití

Vytvořili molekulu spojující DNA a proteiny

Nukleové kyseliny a proteiny spolu samozřejmě tvoří řadu komplexů a všemožně spolupracují. Enzymy čtou DNA, replikují ji, přiřazují triplety jednotlivým kodonům při syntéze bílkovin (translaci). Ribozom, kde translace probíhá, je přímo komplexem složeným z RNA a bílkovin.
Nyní vědci nicméně dokázali vytvořit nukleopeptid nikoliv z RNA, ale i z podstatně méně reaktivní DNA. Navíc má jít o „klasickou molekulu“, nikoliv chumel s nepříliš přesně definovaným složením/strukturou. Molekuly tohoto typu by se měly dát používat k vytváření dalších nanostruktur a umělých proteinů. Oproti samotným peptidům by díky rigidní struktuře části s DNA měly být stabilnější, např. vůči zvýšené teplotě, ultrafialovému záření nebo chemickým činidlům. DNA dodává stabilitu, nikoliv novou funkčnost.
Špatně fungující peptidy/proteiny a deformace jejich struktury jsou zřejmě spojeny s řadou nemocí, Alzheimerovou chorobou, prionovými chorobami apod. Stabilnější proteiny by proto mohly představovat testovací platformu, základ pro diagnostické nástroje (senzory) nebo i mít přímo k nějaký vztah i k samotné léčbě.
Nová umělá struktura kombinuje třívláknovou DNA a třívláknový peptid. Do klasické molekuly je ovšem obě složky obtížné spojit kvůli jejich opačné chiralitě – biologicky aktivní aminokyseliny jsou typu L, sacharidy v nukleových kyselinách typu D. Nakonec právě v důsledku obtížného skládání různých optických izomerů využívá biologická evoluce pro tvorbu řetězců jako základní složky vždy pouze 1 typ optického izomeru (takový řetězec je stabilnější, „má nižší energii“ atd.). Nově připravená molekula proto obsahuje peptidy z D aminokyselin.
Práce byla publikována v Nature Communications. Autoři působí na University of Southern Denmark, Kent State University, Copenhagen University, Oxford University a ATDBio. Hlavními autory jsou Chenguang Lou z University of Southern Denmark a Hanbin Mao z Kent State University.

Chirality transmission in macromolecular domains, Nature Communications (2022). DOI: 10.1038/s41467-021-27708-4
Zdroj: University of Southern Denmark / Phys.org

Poznámka PH: Chceme-li takto zkoumat lidské peptidy, nebylo by logičtější použít opačnou formu DNA, když ta má pouze dávat molekula stabilitu?

Vědci konečně ukázali, jak vypadá Wignerův krystal

Fyzikové z Princetonu pomocí grafenu poprvé přímo vizualizovali tzv. Wignerův krystal – zvláštní formu hmoty, …

Napsat komentář

Vaše e-mailová adresa nebude zveřejněna. Vyžadované informace jsou označeny *

Používáme soubory cookies pro přizpůsobení obsahu webu a sledování návštěvnosti. Data o používání webu sdílíme s našimi partnery pro cílení reklamy a analýzu návštěvnosti. Více informací

The cookie settings on this website are set to "allow cookies" to give you the best browsing experience possible. If you continue to use this website without changing your cookie settings or you click "Accept" below then you are consenting to this.

Close