(c) Graphicstock

Unikátní fluorescenční technika umožňuje zobrazit proteinové komplexy

Procesy vedoucí k hojení ran či buněčné smrti.

Seskupování molekul do funkčních proteinových komplexů je zcela zásadní pro správné fungování mnoha biologických procesů. Týmu Radka Šachla se podařilo vyvinout pokročilou fluorescenční techniku, která umožňuje jednotlivé proteinové komplexy detekovat, určit jejich složení a zjistit, zda správně plní svojí funkci.
„Za použití této techniky se nám podařilo prokázat, že protein FGF2 indukující mnoho extracelulárních procesů jako je hojení ran či podpora růstu nádorů a metastází, se v buněčné membráně shlukuje do funkčních jednotek čítajících 7 molekul FGF2. Naopak často se vyskytující trimery a tetramery (jednotky čítající 3 nebo 4 FGF2 molekuly) se ukázaly nefunkční,“ popisuje výsledky výzkumu Radek Šachl, vedoucí oddělení biofyzikální chemie Ústavu fyzikální chemie Jaroslava Heyrovského AV ČR.
Výzkum probíhal za dlouholeté intenzivní spolupráce s biologickými experty z univerzity v Heidelbergu. Na novou fluorescenční mikroskopickou techniku upozornil na titulní straně prestižní magazín Analytical Chemistry. Studie na stránkách tohoto významného vědeckého časopisu v oblasti analytické chemie zveřejnil výsledky shrnuje vývoj unikátní fluorescenční techniky, jež umožňuje sledovat v čase seskupování molekul do funkčních proteinových jednotek v modelech buněčných membrán a korelovat tento okamžik s tvorbou membránových pórů.

Novou fluorescenční mikroskopickou techniku publikoval na titulní straně prestižní magazín Analytical Chemistry.

Přesnější měření v reálném čase
Oligomerizace čili shlukování membránových proteinů do multikomponentních jednotek je často rozhodující pro funkci (nebo dysfunkci) mnoha pro život nezbytných proteinů. Například apoptóza, známá také jako programovaná buněčná smrt, je na molekulární úrovni indukována změnou v agregačním chování proteinů a následné tvorbě proteinových komplexů, jež ve finále vyústí ve formaci pórů v mitochondriální membráně.
Často však není vůbec jasné, zda detekované komplexy v membráně jsou opravdu funkční, nebo vznikly jako důsledek nespecifické agregace. Vědci se proto intenzivně snaží vyvíjet specializované zobrazovací techniky pro detekci a charakterizaci komplexů proteinů, jimž je obvykle zcela intuitivně připisována konkrétní funkce.
Vyvinutá technika je schopná sledovat agregaci membránových proteinů v čase a vztah tohoto procesu k změnám v propustností buněčné membrány. Technika se proto může v budoucnu uplatnit např. při výzkumu procesů vedoucím k buněčné smrti či vzniku rakoviny.
„Naše metoda je v současnosti natolik přesná, že umíme sledovat agregaci proteinů v čase a identifikovat okamžik, kdy dojde ke konečnému zformování proteinových jednotek, které jsou schopné v membráně otevírat póry. Jak se ukazuje, funkčnost proteinů je zcela závislá na tom, kolik molekul proteinu se zrovna nachází pohromadě. Rozlišit funkční (v našem případě schopné tvorby membránových pórů) od nefunkčních proteinových jednotek tak může být zásadní pro pochopení mechanismu funkce mnoha proteinů či jiných pro život nezbytných molekul,“ uzavírá Radek Šachl.

Krátké elektrické pulzy by mohly sloužit k léčbě nádorů

Na principu ovlivňování dynamiky mikrotubulů fungují některé chemické způsoby léčby nádorových onemocnění. Výzkum na rozhraní …

Napsat komentář

Vaše emailová adresa nebude zveřejněna. Vyžadované informace jsou označeny *

Používáme soubory cookies pro přizpůsobení obsahu webu a sledování návštěvnosti. Data o používání webu sdílíme s našimi partnery pro cílení reklamy a analýzu návštěvnosti. Více informací

The cookie settings on this website are set to "allow cookies" to give you the best browsing experience possible. If you continue to use this website without changing your cookie settings or you click "Accept" below then you are consenting to this.

Close