3d struktura proteinů, zdroj: Wikipedia, licence obrázku public domain
3d struktura proteinů, zdroj: Wikipedia, licence obrázku public domain

Parazitologové nabourali dogma o neměnném složení mitochondriální turbíny

Odlišné složení komplexu FoF1-ATP u některých parazitů by mohlo umožnit vývoj nových léčiv.

Parazitologové z Biologického centra AV ČR společně s vědci z Cambridgeské univerzity, mezi nimiž byl i nositel Nobelovy ceny za chemii z roku 1997, John E. Walker, rozluštili strukturu mitochondriálního podkomplexu F1-ATPázy u jednobuněčného parazita Trypanosoma brucei. V tomto komplexu našli novou složku, která se v buňkách jiných organismů nevyskytuje. Vzhledem k tomu, že objevený komplex má pro fungování buňky zásadní význam, může se stát klíčem pro další vývoj slibných látek na léčbu spavé nemoci, již tento parazit způsobuje.

Mitochondrie fungují v buňce jako minielektrárny – vyrábějí energii v podobě chemické sloučeniny adenosintrifosfátu (ATP), který slouží jako palivo pro průběh jiných reakcí v buňce. ATP se „vyrábí“ při procesu buněčného dýchání na vnitřní mitochondriální membráně pomocí bílkovinného komplexu FoF1-ATP syntáza, který slouží jako rotační turbína. Aktivita této turbíny je v buňce nezastupitelná, a proto její struktura a funkce zůstávají striktně konzervativní a neměnné u buněk většiny organismů. Vědci však zjistili, že u studovaného parazita Trypanosomy brucei, je tomu jinak.

„Už prvotní tomografické studie mitochondrií Trypanosomy brucei odhalily, že komplex F1-ATPázy se vymyká. Po několikaleté intenzivní experimentální práci jsme nakonec získali krystalickou strukturu tohoto komplexu v atomickém rozlišení a tuto domněnku jsme s naprostou určitostí potvrdili,“ říká Alena Zíková z Parazitologického ústavu BC AV ČR. Zatímco u většiny organismů se daný komplex skládá výhradně z pěti stavebních kamenů (podjednotek a, β, g, d, e), u studovaného parazita obsahuje komplex F1-ATPázy ještě šestou unikátní podjednotku.

„Naše studie vyvrací dlouhodobé dogma o neměnném a konzervativním složení podkomplexu F1-ATPázy,“ dodává Alena Zíková s tím, že objev může posloužit medicínským účelům. Díky tomu, že má tento komplex v buňce parazita nezbytnou a nezastupitelnou roli a zároveň se výrazně odlišuje od stejného komplexu u buněk člověka, představuje slibnou substanci pro vývoj nových léčivých látek. Tyto látky mohou být využity nejen k léčbě spavé nemoci, ale také dalších lidských onemocnění způsobených příbuznými druhy T. brucei, a to leishmániemi a parazitem Trypanosoma cruzi.

Práce byla publikována v prestižním mezinárodním časopise Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America v únoru 2018.

Martin G. Montgomery, Ondřej Gahura, Andrew G. W. Leslie, Alena Zíková, John E. Walker. ATP synthase from Trypanosoma brucei has an elaborated canonical F1-domain and conventional catalytic sites. Proceedings of the National Academy of Sciences Feb 2018, 201720940; DOI: 10.1073/pnas.1720940115.

tisková zpráva Biologického centra AV ČR

Vzestup 5G a internet věcí přes mobilní sítě

Očekává se osminásobný nárůst mobilního datového provozu, který dosáhne téměř 107 exabytů (EB) měsíčně. Do …

Používáme soubory cookies pro přizpůsobení obsahu webu a sledování návštěvnosti. Data o používání webu sdílíme s našimi partnery pro cílení reklamy a analýzu návštěvnosti. Více informací

The cookie settings on this website are set to "allow cookies" to give you the best browsing experience possible. If you continue to use this website without changing your cookie settings or you click "Accept" below then you are consenting to this.

Close