3d struktura proteinů, zdroj: Wikipedia, licence obrázku public domain
3d struktura proteinů, zdroj: Wikipedia, licence obrázku public domain

Zubní sklovina je z hydroxyapatitu, tvorbu ale řídí trojice aminokyselin

Mechanismus vzniku nejtvrdší tkáně v těle.

Zubní sklovina je nejtvrdší a nejodolnější tkání v našem těle. Je z 98 % tvořena anorganickými minerály, zejména hydroxyapatitem. Krystalická struktura skloviny je ale na rozdíl od přírodního hydroxyapatitu velice komplexní. Právě složitost uspořádaní jednotlivých mikrokrystalů do jednotlivých svazků a velmi přesné křížení těchto svazků s rozestupy na mikrometr přesnými dodává zubní sklovině její jedinečné vlastnosti. Vznik zubní skloviny začíná sekrecí strukturních proteinů ze specializovaných buněk, takzvaných ameloblastů. Tyto proteiny se samovolně organizují do složité trojrozměrné struktury. Současně dochází k sekreci komponent minerální složky následované velice precizně regulovaným procesem krystalizace hydroxyapatitu, který je doprovázený štěpením a odstraňováním původních strukturních proteinů. Nakonec zůstane pouze optimálně uspořádaný krystalický hydroxyapatit, který je vysoce odolný proti fyzikálním a chemickým vlivům a většině z nás vydrží po celý život.

Uměle vyrobit materiály napodobující zubní sklovinu neumíme. Porozumění mechanismům vzniku skloviny by bylo velmi důležité pro budoucí umělý vývoj takovýchto mimořádně cenných materiálů.

Pro řešení tohoto problému spojili síly badatelé z Ústavu molekulární genetiky AV ČR a Mikrobiologického ústavu AV ČR. Využili přitom kombinace nejmodernějších fyzikálně biochemických a molekulárně genetických metod. Připravili rekombinantní protein ameloblastin, který je nezbytný pro vytváření proteinové struktury tvořící se skloviny. Podrobnou analýzou identifikovali tříaminokyselinový motiv, který je pro tuto funkci kriticky důležitý. Následně identifikovali stejný strukturní motiv i na dvou různých místech u nejhojnějšího strukturního proteinu zubní skloviny amelogeninu. Analýzou bioinformatických databází se ukázalo, že tento strukturní motiv je evolučně zachovaný u všech suchozemských obratlovců, majících zubní sklovinu. Mutace tohoto strukturního motivu u jednoho či druhého proteinu způsobila ztrátu schopnosti těchto proteinů samovolně se organizovat do složité trojrozměrné struktury.

Tyto poznatky získané „ve zkumavce“ biochemickými metodami byly posléze ověřeny i v myších. V jejich genu kódujícím protein ameloblastin byla provedena mutace měnící onen kritický strukturní motiv. Tato genetická změna vedla ke zhroucení precizní struktury zubní skloviny, avšak veškeré ostatní mechanismy tvorby skloviny byly zachovány. Ztráta strukturního mikrokrystalického uspořádání způsobila dramatické zhoršení odolnosti skloviny u těchto zvířat. Výsledky tohoto výzkumného projektu jasně prokázaly důležitost kritických aminokyselin proteinů ameloblastinu a amelogeninu pro jejich optimální uspořádání do vysoce organizované trojrozměrné struktury a nutnost takového uspořádání pro další regulaci mineralizace skloviny.

Tyto výsledky publikované ve velmi prestižním mezinárodním odborném časopise jsou zásadně důležitým výchozím bodem pro navazující výzkum, který by v budoucnu mohl vést k syntetickému vytváření nových biomateriálů podobných vlastností, jaké má zubní sklovina. Poznání biologických mechanismů tvorby zubní skloviny je evidentně nezbytné pro vývoj metod, které umožní obdobně precizně uměle řídit mikrokrystalizaci anorganických materiálů.

Odkaz na publikaci:
Intrinsically disordered proteins drive enamel formation via an evolutionarily conserved self-assembly motif. Wald T, Spoutil F, Osickova A, Prochazkova M, Benada O, Kasparek P, Bumba L, Klein OD, Sedlacek R, Sebo P, Prochazka J, Osicka R. Proc Natl Acad Sci U S A. 2017 Feb 28;114(9):E1641-E1650.

Oznámení Tiskového odboru AV ČR

Fotokatalytický nátěr lape oxidy dusíku

Unikátní český nátěr umí víc než jen požírat plísně a odstraňovat špínu z fasád domů. Unikátní …

Používáme soubory cookies pro přizpůsobení obsahu webu a sledování návštěvnosti. Data o používání webu sdílíme s našimi partnery pro cílení reklamy a analýzu návštěvnosti. Více informací

The cookie settings on this website are set to "allow cookies" to give you the best browsing experience possible. If you continue to use this website without changing your cookie settings or you click "Accept" below then you are consenting to this.

Close