Sciencemag.cz
Doporučujeme
Pomocí kryoelektronové mikroskopie se vědcům podařilo zobrazit molekulu proteinu apoferritinu v rozlišení 1,25 angstromů (angstrom je desetimiliontina milimetru, 10 na -10 metru). Úspěchu dosáhl tým, který vedl Holger Stark z Max Planck Institute for Biophysical Chemistry v Göttingenu.
Za kryoelektronovou mikroskopii získali Jacques Dubochet, Joachim Frank a Richard Henderson v roce Nobelovu cenu za chemii. Ačkoliv se metoda popisuje jako „pohled na úrovni atomů“, dosud se jednalo trochu o nadsázku. Teprve nyní se, alespoň dle nové studie, podařilo opravdu dosáhnout rozlišení, kdy šlo v molekule zaznamenat jednotlivé atomy vodíku i jejich hustotu a dokázat rozlišit složité molekuly lišící se o jediný atom. Průměr atomu vodíku je přitom asi 1,1 ansgtromů.
Výskledky byly umožněny tím, že nově vyvinutý kryoelektronový mikroskop dokázal mj. potlačit aberaci, kromě vlastního rozlišení se tím zlepšila i kvalita obrazu a jeho realističnost.
Podobné rozlišení se současně podařilo dosáhnout jinému týmu v Cambridge, ovšem s jinou konstrukcí zařízení.
Autoři studie dodávají, že metodu lze použít třeba i k detailnímu pohledu na proteiny koronaviru, obecně takto půjde získat i přímý pohled na proces interakce mikroorganismů a léčiv – vše prostě rychle zmrazíme a získáme tím obraz příslušné reakce v různých fázích. Není prý důvod, proč by rozlišení nemělo jít i dále zvyšovat a zviditelnit tímto způsobem dokonce i subatomové struktury.
Ka Man Yip et al. Atomic-resolution protein structure determination by cryo-EM, Nature (2020). DOI: 10.1038/s41586-020-2833-4
Zdroj: Max Planck Society/Phys.org
Viz také: Nobelova cena za chemii a nástup kryoelektronové mikroskopie
Zde i samotný princip metody, o přípravě vzorků atd.
