Sciencemag.cz
Doporučujeme
Vědcům se poprvé podařilo vyvinout enzym, který dokáže rozštěpit velmi pevné chemické vazby mezi křemíkem a uhlíkem v siloxanech (silikonech), organických sloučeninách křemíku.
Přesněji řečeno, siloxany by se mohly pokládat za látky někde mezi organickou a anorganickou chemií. Jejich kostru tvoří „anorganický“ řetězec -Si-O-Si-O-, zbylé vazby křemíku typicky vážou organické ligandy (methyl apod.), existuje zde tedy vazba Si-C. Tato vazba se v přírodě prakticky nevyskytuje, vytváříme ji synteticky. Siloxany, proto mají tendenci v prostředí přetrvávat a je žádoucí vyvinout technologie na jejich biodegradaci. (Poznámka: zase tak strašné to se siloxany ale není, rozkládají se v řádu dní až měsíců.)
Jde přitom o látky s rozsáhlým využitím (čisticí prostředky, stavebnictví automobilový a letecký průmysl…), mají jedinečné materiálové vlastnosti, jako je mj. vysoká tepelná a oxidační stabilita, nízké povrchové napětí a vysoká pružnost chemické „páteře“.
Protože živé organicky nepoužívají vazby Si-C, nezná život ani enzymy schopné je štěpit. Tyto enzymy se ale nyní podařilo vytvořit uměle, laboratorní evolucí. Spoluautorkou nové studie byla i Frances Arnold z Caltechu, nositelka Nobelovy ceny za chemii za rok 2018 právě za práci v oblasti řízené evoluce/umělého výběru.
Již roce 2016 vědci použili řízenou evoluci k vytvoření bakteriálního proteinu cytochrom c ve verzi, která bude schopna katalyzovat vznik vazby křemíku a uhlíku – což je proces, který v přírodě neprobíhá. Tento způsob by přitom měl být čistší než klasická chemická výroba siloxanů, s méně vedlejšími produkty a bez používání čehokoliv toxického. V nové studii chtěli vědci naopak najít způsoby, jak vazby Si-C štěpit. V řízené evoluci vyšli tentokrát z bakteriálního enzymu cytochrom P450. Nejprve objevili variantu cytochromu P450, která již obsahovala zárodek příslušné funkcionality – měla velmi slabou schopnost rozbíjet vazby křemíku a uhlíku v lineárních i cyklických těkavých methylsiloxanech. (K tomu bylo ovšem již potřeba mít rozsáhlou sbírku různých variant P450, studovaných a vyvíjených pro jiné účely.)
Pak mutovali DNA cytochromu P450 a testovali nové varianty enzymů. Nejúspěšnější z nich pak znovu zmutovali a testování opakovali, dokud nebyl enzym dostatečně aktivní, aby vědci mohli identifikovat produkty reakce a studovat mechanismus, jakým enzym funguje.
Konečný vylepšený enzym nejprve ve dvou po sobě následujících krocích oxiduje methylovou skupinu v siloxanech. Dvě vazby uhlík-vodík jsou nahrazeny vazbou uhlík-kyslík a tato změna umožňuje následné snadnější rozbití vazby křemík-uhlík. Výzkum mj. navazuje i na studie týkající se enzymu rozkládajícího polyethylentereftalát (PET), který v roce 2016 objevila jiná skupina výzkumníků u bakterie Ideonella sakaiensis.
V laboratoři by nejspíš šlo vyvinout organismy s novou verzí P450, ať už genetickou modifikací nebo opět řízenou evolucí, a ty by se pak mohly podílet na rozkladu siloxanů… Bude to ovšem ještě určitě běh na dost dlouhou trať.
Nicholas S. Sarai et al, Directed evolution of enzymatic silicon–carbon bond cleavage in siloxanes, Science (2024). DOI: 10.1126/science.adi5554. www.science.org/doi/10.1126/science.adi5554
Zdroj: California Institute of Technology / Phys.org
