3d struktura proteinů, zdroj: Wikipedia, licence obrázku public domain
3d struktura proteinů, zdroj: Wikipedia, licence obrázku public domain

Další evoluční trik virů – jak na více proteinů z jediného genu

Viry jsou schopny extrémně rychlé evoluce. Vědci z Univesity of California v San Diegu nyní v Science (hlavní autor Justin Meyer) popsali další trik, který k tomu mohou používat.
Konkrétně jde o mechanismus, který bakteriofág využívá k získání schopnosti infikovat jiný druh hostitelské bakterie. Virové proteiny se přes úspěšným průnikem připojují k povrchovým proteinům hostitelské buňky podobně jako klíč do zámku. Zdálo by se, že schopnost přeskočit na jiný druh prostě vyžaduje jiný virový protein a tedy klasickou mutaci v nukleové kyselině (ať jde o DNA nebo RNA viry). Ukázalo se ale, že zkoumaný virus lambda (běžně napadá bakterie Escherichia coli) produkuje protein, který je nestabilní. Následně se může rozpadnout, takže jediná genetická sekvence kóduje více proteinů – a to jiným způsobem, než přes různě posunuté čtecí rámce (kdy ovšem při posunutém čtení vznikne úplně jiná sekvence aminokyselin). Navíc nestabilní protein by se mohl rozpadat i více různými způsoby, čímž by se variabilita „klíčů“ ještě zvýšila.
Zbývá prozkoumat, zda se tento mechanismus uplatňuje častěji. Nakonec přeskok na jiného hostitele – člověka – nastal i v nedávné evoluci aktuálně dost významných virů, jako jsou např. různé ptačí chřipky, Ebola, Zika, HIV…
Zdroj: Phys.org a další

Thomsonův jev závisí na směru magnetického pole

Na japonském National Institute for Materials Science (NIMS) se podařilo přímo pozorovat anizotropní magnetický Thomsonův …

Napsat komentář

Vaše e-mailová adresa nebude zveřejněna. Vyžadované informace jsou označeny *

Používáme soubory cookies pro přizpůsobení obsahu webu a sledování návštěvnosti. Data o používání webu sdílíme s našimi partnery pro cílení reklamy a analýzu návštěvnosti. Více informací

The cookie settings on this website are set to "allow cookies" to give you the best browsing experience possible. If you continue to use this website without changing your cookie settings or you click "Accept" below then you are consenting to this.

Close