Sciencemag.cz
Doporučujeme
Prionové proteiny nalézáme už u relativně jednoduchých a od nás vzdálených organismů, jako jsou kvasinky.
Podle nového zjištění zde měly nejspíš ochrannou funkci.
Vědci z Emory University a Georgia Tech zkoumali kvasinkový protein Lsb2. Ten dokáže katalyzovat přeměnu dalších proteinů na priony, ale může vytvářet částečně stabilní prion i sám. Děje se to při růstu teploty, při dalším poklesu se pak prionová struktura zase „rozmotá“. Autoři výzkumu proto spekulují, že na počátku evoluce prionů jejich funkcí mohlo být stabilizovat struktury proteinů, pokud se buňkou v důsledku stresu šíří zmatek. Prostě než aby se proteiny začaly např. teplem degradovat chaoticky, bylo lepší je všechny přeměnit na předem definovanou prionovou podobu.
Po návratu do normálních podmínek se priony zřejmě původně zase přeměňovaly na původní strukturu proteinu. U kvasinek však už prion Lsb2 byl metastabilní, v některých buňkách přetrval – snad šlo o následek nějaké mutace a trochu jiného aminokyselinového složení této verze Lsb2. I změněný prion sám se ale bez opory v genofondu zřejmě mohl přenést do další generace a tam svou strukturu dále replikovat.
Nová zjištění byla publikována v časopisu Cell Reports. Také jiné studie ukazují, že priony pomáhají kvasinkách přečkat měnící se podmínky. Nakonec – kolik různých reakcí/výrob nám dokáže realizovat prakticky jediný druh kvasinek Saccharomyces. Pořádně ovšem nerozumíme tomu, jaké verze prionů jsou u kvasinek adaptivní a kdy tyto proteiny i zde působí patologické efekty.
Kvasinkový protein Lsb2 se podobá lidskému proteinu Grb2, který se zřejmě podílí na vzniku beta-amyloidů. Priony u savců mohou tedy způsobovat nejen nemoc šílených krav/Creutzfeldt-Jakobovy chorobu (kuru z Nové Guineje), ale podílet se i na vzniku Alzheimerovy poruchy.
Zdroj: Phys.org
Poznámka: Kvasinky jsou od nás hodně vzdálené organismy, chtělo by to prozkoumat priony napříč evolučními stromečky, pak bychom v tom mohli mít víc jasno…
