Foto: © bluebay2014 / Dollar Photo Club

Za výběrem levotočivých aminokyselin možná stojí už RNA

Pozemský život používá prakticky výhradně aminokyseliny L. Zkombinovat do peptidu/proteinu aminokyseliny z obou optických izomerů by bylo krajně obtížné, sestavit větší molekulu čistě z aminokyselin D by ale šlo. Rozhodla o výběru jedné formy jen náhoda, mohli bychom v buňce např. najednou zaměnit všechny aminokyseliny a zachovat funkčnost? Nový výzkum ukazuje, kde a proč bychom narazili…

Chirální selektivita aminokyselin se podle všeho projevuje už na úrovni toho, jaké reakce lépe fungují při interakcích mezi aminokyselinami a krátkými řetězci RNA (poznámka: což bylo zřejmě určují na počátku života, bez ohledu na to, jak přesně si představujeme podobu RNA světa).
Tadashi Ando a Koji Tamura Tokyo University of Science konkrétně zkoumali aminoacylaci RNA a proti sobě postavili L a D alanin. Aminoacylace se uplatňuje při připojování aminokyselin k tRNA během translace. Selektivitu této reakce přitom nijak neřídily ribozymy nebo enzymy, nejde tedy o důsledek historie života, ale o rozdíl, který se mohl projevit už na jeho počátku. Přímé pozorování chirálních selektivních reakcí v RNA pomocí experimentů je ovšem náročné a výsledky jsou založeny výhradně na počítačových simulacích. Z těch vyplývá, že energetická bariéra reakce L alaninu je o 9 kcal/mol nižší než bariéra reakce D alaninu. Dále pak „v přechodném stavu, tj. v krátkodobé molekulární konfiguraci, kdy je reakční energie maximální, má L aminokyselina mnohem větší elektrostatickou stabilitu než její protějšek typu D, což je dáno geometrickým uspořádáním funkčních skupin v její struktuře“ (dle průvodní tiskové zprávy).
Rozvoj příslušných simulací má význam nejen z hlediska zkoumání počátků života, ale i pro proteinové inženýrství.

Tadashi Ando et al, Mechanism of Chiral-Selective Aminoacylation of an RNA Minihelix Explored by QM/MM Free-Energy Simulations, Life (2023). DOI: 10.3390/life13030722
Zdroj: Tokyo University of Science / Phys.org

Poznámky PH:
Čili jak to chápu, kdybychom vzali nukleové kyseliny s opačnými optickými izomery sacharidů, mohli bychom vytvořit funkční život zase z opačných aminokyselin?
Není ale divné, že u L a D forem se liší energetické bariéry? Přece podle učebnic by samotné chemické vlastnosti obou optických izomerů měly být stejné? Ale stejně tak se lze ve vědeckých článcích setkávat s tvrzeními o rozdílnosti optických izomerů (na vyšší úrovni než u subatomárních částic, kde narušení zrcadlové symetrie – parity – při rozpadu kaonů známo již delší dobu).
Dá se z výše uvedeného něco vyvodit k hypotetickému světu RNA?

Enzymy s lehkými izotopy jsou účinnější mnohem víc

Těžká voda reaguje chemicky trochu jinak než čistě „lehká“, nebo než běžná směs obou izotopů. …

2 comments

  1. Takze vzali tRNA specializovanou na vazbu L-alaninu a divi se, ze se hure vaze k D-alaninu? To je jako divit se, ze nuzkami pro pravaky se spatne striha levou rukou.

    Jestli chteji zkoumat, proc mame vyhradne L aminokyseliny, tak to musi porovnavat s chemii zrcadlove obraceneho vseho – DNA, RNA, nukleotidu, sacharidu, … a nakonec i aminokyselin.

  2. Pavel Houser

    no a vysledek by pak mel byt stejny, ne? na tehle urovni by to naruseni prislusne symetrie, viz nejake ty K mezony (kaony), fungovat pak nemelo?

Napsat komentář

Vaše e-mailová adresa nebude zveřejněna. Vyžadované informace jsou označeny *

Používáme soubory cookies pro přizpůsobení obsahu webu a sledování návštěvnosti. Data o používání webu sdílíme s našimi partnery pro cílení reklamy a analýzu návštěvnosti. Více informací

The cookie settings on this website are set to "allow cookies" to give you the best browsing experience possible. If you continue to use this website without changing your cookie settings or you click "Accept" below then you are consenting to this.

Close