Sciencemag.cz
Doporučujeme
Pozemský život používá prakticky výhradně aminokyseliny L. Zkombinovat do peptidu/proteinu aminokyseliny z obou optických izomerů by bylo krajně obtížné, sestavit větší molekulu čistě z aminokyselin D by ale šlo. Rozhodla o výběru jedné formy jen náhoda, mohli bychom v buňce např. najednou zaměnit všechny aminokyseliny a zachovat funkčnost? Nový výzkum ukazuje, kde a proč bychom narazili…
Chirální selektivita aminokyselin se podle všeho projevuje už na úrovni toho, jaké reakce lépe fungují při interakcích mezi aminokyselinami a krátkými řetězci RNA (poznámka: což bylo zřejmě určují na počátku života, bez ohledu na to, jak přesně si představujeme podobu RNA světa).
Tadashi Ando a Koji Tamura Tokyo University of Science konkrétně zkoumali aminoacylaci RNA a proti sobě postavili L a D alanin. Aminoacylace se uplatňuje při připojování aminokyselin k tRNA během translace. Selektivitu této reakce přitom nijak neřídily ribozymy nebo enzymy, nejde tedy o důsledek historie života, ale o rozdíl, který se mohl projevit už na jeho počátku. Přímé pozorování chirálních selektivních reakcí v RNA pomocí experimentů je ovšem náročné a výsledky jsou založeny výhradně na počítačových simulacích. Z těch vyplývá, že energetická bariéra reakce L alaninu je o 9 kcal/mol nižší než bariéra reakce D alaninu. Dále pak „v přechodném stavu, tj. v krátkodobé molekulární konfiguraci, kdy je reakční energie maximální, má L aminokyselina mnohem větší elektrostatickou stabilitu než její protějšek typu D, což je dáno geometrickým uspořádáním funkčních skupin v její struktuře“ (dle průvodní tiskové zprávy).
Rozvoj příslušných simulací má význam nejen z hlediska zkoumání počátků života, ale i pro proteinové inženýrství.
Tadashi Ando et al, Mechanism of Chiral-Selective Aminoacylation of an RNA Minihelix Explored by QM/MM Free-Energy Simulations, Life (2023). DOI: 10.3390/life13030722
Zdroj: Tokyo University of Science / Phys.org
Poznámky PH:
Čili jak to chápu, kdybychom vzali nukleové kyseliny s opačnými optickými izomery sacharidů, mohli bychom vytvořit funkční život zase z opačných aminokyselin?
Není ale divné, že u L a D forem se liší energetické bariéry? Přece podle učebnic by samotné chemické vlastnosti obou optických izomerů měly být stejné? Ale stejně tak se lze ve vědeckých článcích setkávat s tvrzeními o rozdílnosti optických izomerů (na vyšší úrovni než u subatomárních částic, kde narušení zrcadlové symetrie – parity – při rozpadu kaonů známo již delší dobu).
Dá se z výše uvedeného něco vyvodit k hypotetickému světu RNA?
Takze vzali tRNA specializovanou na vazbu L-alaninu a divi se, ze se hure vaze k D-alaninu? To je jako divit se, ze nuzkami pro pravaky se spatne striha levou rukou.
Jestli chteji zkoumat, proc mame vyhradne L aminokyseliny, tak to musi porovnavat s chemii zrcadlove obraceneho vseho – DNA, RNA, nukleotidu, sacharidu, … a nakonec i aminokyselin.
no a vysledek by pak mel byt stejny, ne? na tehle urovni by to naruseni prislusne symetrie, viz nejake ty K mezony (kaony), fungovat pak nemelo?